一、TCRαβ和TCRγδ
TCRαβ和TCRγδ中兩個多態(tài)型亞單位具有類似免疫球蛋白可變區(qū)（V)和恒定區(qū)（C)的結(jié)構(gòu)域，其中V區(qū)能同抗原特異地結(jié)合。αβ或γδ鏈通常以異源二聚體形式表達(dá)在T細(xì)胞表面，成熟的T淋巴細(xì)胞根據(jù)其細(xì)胞表面表達(dá)的異源二聚體受體類型不同可分為兩個亞群：TCRαβ亞群，包括大多數(shù)的外周成熟T細(xì)胞；TCRγδ亞群，主要是定居在組織上皮中大多數(shù)淋巴細(xì)胞。
(一)TCRαβ
CD4陽性TCRαβ T細(xì)胞可識別非已MHCⅡ類抗原（同種異體抗原)或自身MHCⅡ類抗原與外來抗原復(fù)合物。CD8陽性TCRαβT細(xì)胞則可識別非已MHC I類抗原或自身MHC I類抗原與外來抗原的復(fù)合物。α鏈分子量44-60kDa，等電點(diǎn)為4.4-4.7；β鏈40-55kDa，等電點(diǎn)6.0-6.2。α和β鏈各由一個可變區(qū)（V區(qū))和一個恒定區(qū)（C區(qū))組成，與Ig的V區(qū)和C區(qū)大小相似。每個功能區(qū)系由二硫鍵相連的50-60氨基酸殘基組成的環(huán)肽。此外還有一個穿膜區(qū)和一個烄短的含親水氨基酸的胞漿部分（5個氨基酸殘基)。α和β鏈的連接肽（connecting peptide)處由二硫鍵連接為雙體。在空膜部分各含一個賴氨酸，可能同CD3中γ、ε和δ鍵穿膜部分的天冬氨酸或谷氨酸形成鹽橋，與TCR信號通過CD3傳遞有關(guān)。
�。ǘ�)TCRγδ
γ鏈分子量為40-60kDa，δ鏈為40-60kDa，γ與δ鏈由非共價鍵相連。在小鼠和部分人的TCR中，γ和δ也可由二硫鍵相連接，這種二聚體中γ和δ鏈分子量分別為36-40kDa和43kDa。
二、CD3γ、δ和 ε鏈
CD3ε、γ和δ鏈的cDNA序列分析表明，它們都屬于I型跨膜蛋白，都含有一個約有50氨基酸殘基組成的類似免疫球蛋白胞外功能域，編碼這些肽鏈的基因密切連鎖，可能起源于同一祖先基因。在復(fù)合體中，CD3γ、δ和ε以二種非共價鍵形式γε和δε異源二聚體存在。
ε鏈分子量為20-25kDa，從編碼ε cDNA推算出多肽鏈的結(jié)構(gòu)，包括氨基端104個親水性氨基酸，穿膜部分為26個氨基酸殘基，胞漿內(nèi)為81個氨基酸殘基。編碼ε基因與δ鏈基因連鎖在一起。研究表明，ε鏈胞漿內(nèi)功能域的缺失不會導(dǎo)致明顯的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)障礙，且缺乏ε鏈的TCDR/CD3復(fù)合體足以產(chǎn)生抗原介導(dǎo)的細(xì)胞活化和IL-2的產(chǎn)生。但通過構(gòu)建嵌合分子進(jìn)行基因轉(zhuǎn)染試驗(yàn)證實(shí)，在缺失ζ鏈的淋巴細(xì)胞中，ε鏈胞漿功能域可以轉(zhuǎn)導(dǎo)淋巴細(xì)胞活化信號。另外，ε和ζ胞漿功能域活化T細(xì)胞可引起不同方式的蛋白磷酸化，提示ε和ζ亞單位可能涉及到兩種不同的獨(dú)立的跨膜信號轉(zhuǎn)導(dǎo)生化途徑。目前研究發(fā)現(xiàn)，ε鏈主要介導(dǎo)抗原或超抗原（superantigen)的活化信號；ζ鏈除介導(dǎo)抗原的活化信號外，還可介導(dǎo)經(jīng)淋巴細(xì)胞表面分子（如CD2)以及致有絲分裂原（如PHA、PMA)所產(chǎn)生的活化信號。
