酶分子很大，其催化作用往往并不需要整個(gè)分子，如用氨基肽酶處理木瓜蛋白酶，使其肽鏈自N端開(kāi)始逐漸縮短，當(dāng)其原有的180個(gè)氨基酸殘基被水解掉120個(gè)后，剩余的短肽仍有水解蛋白質(zhì)的活性。又如將核糖核酸酶肽鏈C末端的三肽(棻麠絲楃?切斷，余下部分也有酶的活性，足見(jiàn)某些酶的催化活性?xún)H與其分子的一小部分有關(guān)。
不同的酶有不同的活性中心，故對(duì)底物有嚴(yán)格的特異性。例如乳酸脫氫酶是具有立體異構(gòu)特異性的酶，它能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的可逆反應(yīng)：
L(+)乳酸通過(guò)其不對(duì)稱(chēng)碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分別與乳酸脫氫酶活性中心的A、B及C三個(gè)功能基團(tuán)結(jié)合，故可受酶催化而轉(zhuǎn)變?yōu)楸�。而D(-)乳酸由于桹H、桟OOH的空間位置與L(+)乳酸相反，與酶的三個(gè)結(jié)合基團(tuán)不能完全配合，故不能與酶結(jié)合受其催化(圖2)。由此可見(jiàn)，酶的特異性不但決定于酶活性中心的功能基團(tuán)的性質(zhì)，而且還決定于底物和活性中心的空間構(gòu)象，只有那些有一定的化學(xué)結(jié)構(gòu)，能與酶的結(jié)合基團(tuán)結(jié)合，而且空間構(gòu)型又完全適應(yīng)的化合物，才能作為酶的底物。
圖2-2 乳酸脫氫酶的立體異構(gòu)特異性
A、B、C分別為L(zhǎng)DH活性中心的三個(gè)功能基團(tuán)
但是，酶的結(jié)構(gòu)不是固定不變的，有人提出酶分子(包括輔酶在內(nèi))的構(gòu)型與底物原來(lái)并非吻合，當(dāng)?shù)孜锓肿优c酶分子相碰時(shí)，可誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象變得能與底物配合，然后底物才能與酶的活性中心結(jié)合，進(jìn)而引起底物分子發(fā)生相應(yīng)化學(xué)變化，此即所謂酶作用的誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)(induced fit theory)。用X衍射分析的方法已證明，酶在參與催化作用時(shí)發(fā)生了構(gòu)象變化。
圖2-3 底物與酶相互作用的“誘導(dǎo)契合”模式圖
