【生物化學(xué)】
關(guān)于β-片層正確的說法是
A.只存在于α角蛋白中
B.只有反平行式結(jié)構(gòu)，沒有平行式結(jié)構(gòu)
C.α-螺旋是右手螺旋，β-片層是左手螺旋
D.主鏈骨架呈鋸齒狀形成折疊的片層
E.肽平面的二面角與α螺旋的相同
【正確答案】 D
正確解析：β-片層也叫β-折疊，在β-片層結(jié)構(gòu)中，兩條以上肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的若干肽段的鋸齒狀結(jié)構(gòu)可平行排列，也可以反平行排列。平行排列的兩條肽鏈走向（N-端至C-端的方向)，醫(yī) 學(xué)全,在線.搜集.整理gydjdsj.org.cn反平行排列的兩條肽鏈走向（C-端至N-端的方向)。所以B選項(xiàng)"只有反平行式結(jié)構(gòu)，沒有平行式結(jié)構(gòu)"是錯(cuò)誤的。
【生物化學(xué)】
下列關(guān)于酶的敘述哪項(xiàng)是正確的
A.酶的高度催化效率是因?yàn)榉肿又泻心軅鬟f氫原子、電子或其他化學(xué)基團(tuán)的輔基或輔酶
B.酶的最適pH隨反應(yīng)時(shí)間縮短而升高
C.有些酶有同工酶，它們的理化性質(zhì)不同是因?yàn)槊富钚灾行牡慕Y(jié)構(gòu)不同
D.酶是高效催化劑，一般可用活力表示其含量
E.不同的酶催化不同的反應(yīng)是因?yàn)槠漭o酶不同
【正確答案】 D
D是正確的。
請您記憶：酶是高效催化劑，一般可用活力表示其含量。
建議您掌握酶的相關(guān)知識(shí)：
酶的特性
1、高效性：酶的催化效率比無機(jī)催化劑更高，使得反應(yīng)速率更快；2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質(zhì)水解成多肽；3、多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；4、溫和性：是指酶所催化的化學(xué)反應(yīng)一般是在較溫和的條件下進(jìn)行的。
一般來說，動(dòng)物體內(nèi)的酶最適溫度在35到40攝氏度之間，植物體內(nèi)的酶最適溫度在40-50攝氏度之間；細(xì)菌和真菌體內(nèi)的酶最適溫度差別較大，有得酶最適溫度可高達(dá)70攝氏度。動(dòng)物體內(nèi)的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.5，植物體內(nèi)的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質(zhì)使細(xì)胞內(nèi)錯(cuò)綜復(fù)雜的物質(zhì)代謝過程能有條不紊地進(jìn)行，使物質(zhì)代謝與正常的生理機(jī)能互相適應(yīng)。若因遺傳缺陷造成某個(gè)酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導(dǎo)致該酶催化的反應(yīng)異常，使物質(zhì)代謝紊亂，甚至發(fā)生疾病。因此酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系十分密切。
酶活調(diào)節(jié)
競爭性抑制作用：通過增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn)的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個(gè)蛋白質(zhì)的結(jié)合部位。這種抑制使Km增大而υmax不變。
非競爭性抑制作用： 抑制劑不僅與游離酶結(jié)合，也可以與酶-底物復(fù)合物結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。
反競爭性抑制作用： 抑制劑只與酶-底物復(fù)合物結(jié)合而不與游離的酶結(jié)合的一種酶促反應(yīng)抑制作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。
酸-堿催化：質(zhì)子轉(zhuǎn)移加速反應(yīng)的催化作用。
共價(jià)催化：一個(gè)底物或底物的一部分與催化劑形成共價(jià)鍵，然后被轉(zhuǎn)移給第二個(gè)底物。許多酶催化的基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)都是通過共價(jià)方式進(jìn)行的。
影響酶活力的因素：
（1)酶濃度對酶促反應(yīng)速度的影響
從米門公式和酶濃度與酶促反應(yīng)速度的關(guān)系圖解可以看出：酶促反應(yīng)速度與酶分子的濃度成正比。醫(yī),學(xué),全,在,線,提,供gydjdsj.org.cn當(dāng)?shù)孜锓肿訚舛茸銐驎r(shí)，酶分子越多，底物轉(zhuǎn)化的速度越快。但事實(shí)上，當(dāng)酶濃度很高時(shí)，并不保持這種關(guān)系，曲線逐漸趨向平緩。根據(jù)分析，這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。
（2)底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響
在生化反應(yīng)中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時(shí)，酶促反應(yīng)速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當(dāng)所有的酶與底物結(jié)合生成中間產(chǎn)物后，即使在增加底物濃度，中間產(chǎn)物濃度也不會(huì)增加，酶促反應(yīng)速度也不增加。
還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應(yīng)速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應(yīng)速度就大。
在實(shí)際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應(yīng)速度并沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴(kuò)散性，從而降低了酶促反應(yīng)速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產(chǎn)物，不能釋放出酶分子，從而也會(huì)降低反應(yīng)速度。
（3)溫度對酶促反應(yīng)速度的影響
各種酶在最適溫度范圍內(nèi)，酶活性最強(qiáng)，酶促反應(yīng)速度最大。在適宜的溫度范圍內(nèi)，溫度每升高10℃，酶促反應(yīng)速度可以相應(yīng)提高1～2倍。不同生物體內(nèi)酶的最適溫度不同。如，動(dòng)物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內(nèi)各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產(chǎn)氣桿菌等體內(nèi)的葡萄糖異構(gòu)酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型淀粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩(wěn)定性較高。過高或過低的溫度都會(huì)降低酶的催化效率，即降低酶促反應(yīng)速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當(dāng)溫度達(dá)到60～80℃時(shí)，大部分酶被破壞，發(fā)生不可逆變性；當(dāng)溫度接近100℃時(shí)，酶的催化作用完全喪失。
（4)pH對酶促反應(yīng)速度的影響
酶在最適pH范圍內(nèi)表現(xiàn)出活性，大于或小于最適pH，都會(huì)降低酶活性。主要表現(xiàn)在兩個(gè)方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態(tài)，從而影響酶和底物的結(jié)合；②過高或過低的pH都會(huì)影響酶的穩(wěn)定性，進(jìn)而使酶遭受不可逆破壞。
（5)激活劑對酶促反應(yīng)速度的影響
能激活酶的物質(zhì)稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有①無機(jī)陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機(jī)陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機(jī)化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當(dāng)某一種適當(dāng)?shù)募せ顒┐嬖跁r(shí)，才表現(xiàn)出催化活性或強(qiáng)化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現(xiàn)無活性狀態(tài)，這種酶稱為酶原。它必須經(jīng)過適當(dāng)?shù)募せ顒┘せ詈蟛啪呋钚浴?
（6)抑制劑對酶促反應(yīng)速度的影響
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應(yīng)速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
對酶促反應(yīng)的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)爭先與酶的活性中心結(jié)合，從而降低酶促反應(yīng)速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復(fù)酶的活性。與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)稱為競爭性抑制劑。醫(yī),,學(xué)全在.線提.供gydjdsj.org.cn抑制劑與酶活性中心以外的位點(diǎn)結(jié)合后，底物仍可與酶活性中心結(jié)合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度并不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點(diǎn)結(jié)合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。
有的物質(zhì)既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的激活劑。