蛋白質(zhì)是由氨基酸組成的大分子化合物，其理化性質(zhì)一部分與氨基酸相似，如兩性電離、等電點、呈色反應、成鹽反應等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、膠體性、變性等。
一、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)
蛋白質(zhì)分子量頗大，介于一萬到百萬之間，故其分子的大小已達到膠粒1～100nm范圍之內(nèi)。球狀蛋白質(zhì)的表面多親水基團，具有強烈地吸引水分子作用，使蛋白質(zhì)分子表面常為多層水分子所包圍，稱水化膜，從而阻止蛋白質(zhì)顆粒的相互聚集。
與低分子物質(zhì)比較，蛋白質(zhì)分子擴散速度慢，不易透過半透膜，粘度大，在分離提純蛋白質(zhì)過程中，我們可利用蛋白質(zhì)的這一性質(zhì)，將混有小分子雜質(zhì)的蛋白質(zhì)溶液放于半透膜制成的囊內(nèi)，置于流動水或適宜的緩沖液中，小分子雜質(zhì)皆易從囊中透出，保留了比較純化的囊內(nèi)蛋白質(zhì)，這種方法稱為透析(dialysis)。
蛋白質(zhì)大分子溶液在一定溶劑中超速離心時可發(fā)生沉降。沉降速度與向心加速度之比值即為蛋白質(zhì)的沉降系數(shù)S。校正溶劑為水，溫度20℃時的沉降系數(shù)S20·w可按下式計算：
式中X為沉降界面至轉軸中心的距離，W為轉子角速度，W2X為向心加速度，dX/dt為沉降速度。單位用S，即Svedberg單位，為1×1013秒，分子愈大，沉降系數(shù)愈高，故可根據(jù)沉降系數(shù)來分離和檢定蛋白質(zhì)。醫(yī)學全.在線提供
二、蛋白質(zhì)的兩性電離和等電點
蛋白質(zhì)是由氨基酸組成的，其分子中除兩端的游離氨基和羧基外，側鏈中尚有一些解離基，如谷氨酸、天門冬氨酸殘基中的γ和β-羧基，賴氨酸殘基中的ε-氨基，精氨酸殘基的胍基和組氨酸的咪唑基。作為帶電顆粒它可以在電場中移動，移動方向取決于蛋白質(zhì)分子所帶的電荷。蛋白質(zhì)顆粒在溶液中所帶的電荷，既取決于其分子組成中堿性和酸性氨基酸的含量，又受所處溶液的pH影響。當?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時，蛋白質(zhì)游離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子(zwitterion,凈電荷為O)，此時溶液的pH值稱為蛋白質(zhì)的等電點(isoelectric point,簡寫pI)。處于等電點的蛋白質(zhì)顆粒，在電場中并不移動。蛋白質(zhì)溶液的pH大于等電點，該蛋白質(zhì)顆粒帶負電荷，反之則帶正電荷。
各種蛋白質(zhì)分子由于所含的堿性氨基酸和酸性氨基酸的數(shù)目不同，因而有各自的等電點。
凡堿性氨基酸含量較多的蛋白質(zhì)，等電點就偏堿性，如組蛋白、精蛋白等。反之，凡酸性氨基酸含量較多的蛋白質(zhì)，等電點就偏酸性，人體體液中許多蛋白質(zhì)的等電點在pH5.0左右，所以在體液中以負離子形式存在。
三、蛋白質(zhì)的變性
天然蛋白質(zhì)的嚴密結構在某些物理或化學因素作用下，其特定的空間結構被破壞，從而導致理化性質(zhì)改變和生物學活性的喪失，如酶失去催化活力，激素喪失活性稱之為蛋白質(zhì)的變性作用(denaturation)。變性蛋白質(zhì)只有空間構象的破壞，一般認為蛋白質(zhì)變性本質(zhì)是次級鍵，二硫鍵的破壞，并不涉及一級結構的變化。
變性蛋白質(zhì)和天然蛋白質(zhì)最明顯的區(qū)別是溶解度降低，同時蛋白質(zhì)的粘度增加，結晶性破壞，生物學活性喪失，易被蛋白酶分解。
引起蛋白質(zhì)變性的原因可分為物理和化學因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波的作用等；化學因素有強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉(SDS)等。在臨床醫(yī)學上，變性因素常被應用于消毒及滅菌。反之，注意防止蛋白質(zhì)變性就能有效地保存蛋白質(zhì)制劑。
變性并非是不可逆的變化，當變性程度較輕時，如去除變性因素，有的蛋白質(zhì)仍能恢復或部分恢復其原來的構象及功能，變性的可逆變化稱為復性。例如，前述的核糖核酸酶中四對二硫鍵及其氫鍵。在β巰基乙醇和8M尿素作用下，發(fā)生變性，失去生物學活性，變性后如經(jīng)過透析去除尿素，β巰基乙醇，并設法使疏基氧化成二硫鍵，酶蛋白又可恢復其原來的構象，生物學活性也幾乎全部恢復，此稱變性核糖核酸酶的復性。
許多蛋白質(zhì)變性時被破壞嚴重，不能恢復，稱為不可逆性變性。
